Reconnaissance nécessite la flexibilité des protéines car elle facilite réarrangements conformationnels et mécanismes ajustement induit lors de la liaison cible. Désordre intrinsèque est l\'extrême sur le spectre continu de la dynamique des protéines possibles et son rôle dans la reconnaissance peut sembler paradoxal. Cependant, le trouble de conformation est largement trouvé dans de nombreux protéines Barbour Suisse régulatrices eucaryotes impliqués dans des processus tels que la transduction de signal et la transcription. Régions de protéines désordonnées peuvent en fait conférer des avantages au cours protéines repliées dans la liaison. Rapidement convertir et diverses conformations peuvent créer des champs électrostatiques moyennes au lieu de présenter des charges discrètes. Les interactions résultantes \"polyelectrostatic\" permettent l\'utilisation des modifications post-traductionnelles comme un moyen de changer la charge nette et modifier ainsi l\'interaction électrostatique d\'une région désordonnée. Plasticité des Etats protéines désordonnées permet avantages stériques plus de protéines repliées et permet des configurations de liaison uniques. Trouble peut aussi avoir des avantages évolutifs, car elle facilite l\'épissage alternatif, domaine brassage et de protéines modularité. Comme les protéines existent dans un spectre continu de trouble, tout comme leurs complexes. En effet, des régions désordonnées dans les complexes peuvent contrôler le degré de barbour Genève mouvement entre les domaines, masque sites de liaison, être des cibles de modifications post-traductionnelles, permettre chevauchement des motifs de liaison, et permettent de liaison transitoire de différents partenaires de liaison, ce qui en fait d\'excellents candidats pour les intégrateurs de signaux et d\'expliquer leur prévalence dans les voies de signalisation eucaryotes. Complexes \"dynamique\" surviennent si plus de deux interfaces de protéines transitoires sont barbour Lausanne impliqués dans la formation du complexe de deux partenaires de liaison dans un équilibre dynamique. Complexes \"désordonnés\", en revanche, ne impliquent barbour London pas la commande significative d\'interagir segments de protéines, mais se appuient exclusivement sur des contacts transitoires. La nature de ces interactions ne est pas encore bien compris, mais les progrès dans la caractérisation structurale des dérèglements nous aidera à acquérir une meilleure compréhension de leur fonction et de leurs implications pour la santé et disease.2009 John Wiley & amp; Sons, Ltd.

 
 
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